L-Glutationa reduzida ≥98.0%

Sinônimo(s):

Glutationa-SH, γγ-L-Glutamil-L-cisteinil-glicina, GSH

Sobre este item

Fórmula linear:

H₂NCH(CO₂H)CH₂CH₂CONHCH(CH₂SH)CONHCH₂CO₂H

Número CAS:

70-18-8

Peso molecular:

307.32

Beilstein:

1729812

Número CE:

200-725-4

Número MDL:

MFCD00065939

Código UNSPSC:

12352209

ID de substância PubChem:

24895164

NACRES:

NA.26

Nome do produto

L-Glutationa reduzida, ≥98.0%

Nível de qualidade

300

Ensaio

≥98.0%

Formulário

powder

cor

white

pf

192-195 °C (dec.) (lit.)

solubilidade

water: 50 mg/mL, clear, colorless

aplicação(ões)

detection

grupo funcional

amine
carboxylic acid
thiol

temperatura de armazenamento

2-8°C

cadeia de caracteres SMILES

N[C@@H](CCC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)NCC(O)=O)C(O)=O

InChI

1S/C10H17N3O6S/c11-5(10(18)19)1-2-7(14)13-6(4-20)9(17)12-3-8(15)16/h5-6,20H,1-4,11H2,(H,12,17)(H,13,14)(H,15,16)(H,18,19)/t5-,6-/m0/s1

chave InChI

RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N

Amino Acid Sequence

γ-Glu-Cys-Gly

Descrição geral

A glutationa (GSH) é uma molécula onipresente encontrada em muitas células e tecidos. Os três aminoácidos presentes na GSH são a glicina, a cisteína e o ácido glutâmico.[1]

Aplicação

A L-glutationa (GSH) reduzida foi usada no tampão de eluição para eluir proteínas fundidas com GST (glutationa S-transferase) usando esferas de glutationa-agarose.[2][3] Ela também foi usada para preparar uma curva padrão para análises de GSH.[4]

Pode ser usado na concentração de 5-10 mM para eluir glutationa S-transferase (GST) de agarose com glutationa.

Ações bioquímicas/fisiológicas

A glutationa (GSH) forma conjugados com vários metabólitos e xenobióticos. Atua como um importante cofator para várias enzimas. A GSH está envolvida em muitas vias metabólicas e de sinalização. A glutationa funciona como um tampão de tiol para proteínas celulares como as tiorredoxinas e as metalotioneínas. A GSH também está envolvida na regeneração de antioxidantes como tocoferóis e ascorbato.[1]

Antioxidante endógeno que tem um papel importante na redução das espécies reativas de oxigênio formadas durante o metabolismo celular e a “explosão respiratória”. A glutationa S-transferase catalisa a formação de tioéteres de glutationa com xenobióticos, leucotrienos e outras moléculas que têm um centro eletrofílico. A glutationa também forma pontes bissulfeto com resíduos de cisteína em proteínas. Por meio desses mecanismos, ela pode ter o efeito paradoxal de reduzir a eficácia de agentes antineoplásicos.